Кислород в крови находится в растворенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода. Поскольку растворимость кислорода при 37 °С составляет 0.225 мл * л -1 * кПа -1 (0.03 мл-л -1 мм рт.ст. -1), то каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кислорода 13.3 кПа (100 мм рг.ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в крови и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Отсюда ясна важность другого механизма переноса кислорода путем его соединения с гемоглобином.
Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.39 мл кислорода и, следовательно, при содержании гемоглобина 150 г/л каждые 100 мл крови могут переносить 20.8 мл кислорода.
Показатели дыхательной функции крови
1. Кислородная емкость гемоглобина. Величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении, называется кислородной емкостью гемоглобин а .
2. Содержание кислорода в крови. Другим показателем дыхательной функции крови является содержание кислорода в крови, которое отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически растворенного в плазме.
3. Степень насыщения гемоглобина кислородом . В 100 мл артериальной крови в норме содержится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл. Отношение количества кислорода, связанного с гемоглобином, к кислородной емкости последнего является показателем степени насыщения гемоглобина кислородом. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.
Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кислорода крови: при его повышении. Насыщение гемоглобина кислородом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемоглобина, имеющей S-образную форму.
Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого напряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения О 2 до 9.3 кПа (70 мм рт.ст.). Понижение напряжения О, с 13.3 кПа на 2.0-2.7 кПа (со 100 на 15-20 мм рт.ст.) практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО 2 снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряжения О 2 с 8.0 до 5.3 кПа (с 60 до 40 мм рт.ст.) насыщение гемоглобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.
Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50% (Р 50). Нормальная величина Р 50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 3.53 кПа (26.5 мм рт.ст.).
Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S- образную форму, под влиянием изменения рН, напряжения СО 2 температуры тела, содержания в эритроцитах 2,3-дяфосфоглицерата (2,3-ДФГ), от которых зависит способность гемоглобина связывать кислород. В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повышается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо (рис.8.7), что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксигемоглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличивается. При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напряжения СО, и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.
Перенос веществ через клеточную мембрану
Пассивный транспорт обеспечивают также белки-каналы. Каналообразующие белки образуют в мембране водные поры, через которые (когда они открыты) могут проходить вещества. особые семейства каналообразующих белков (коннексины и паннексины) формируют щелевые контакты , через которые низкомолекулярные вещества могут транспортироваться из одной клетки в другую (через паннексины и в клетки из внешней среды).
Также для транспортировки веществ внутри клеток используются микротрубочки - структуры, состоящие из белков тубулинов . По их поверхности могут передвигаться митохондрии и мембранные пузырьки с грузом (везикулы). Этот транспорт осуществляют моторные белки. Они делятся на два типа: цитоплазматические динеины и кинезины. Эти две группы белков различаются тем, от какого конца микротрубочки они перемещают груз: динеины от + -конца к - -концу, а кинезины в обратном направлении.
Перенос веществ по организму
Транспорт веществ по организму в основном осуществляется кровью . Кровь переносит гормоны , пептиды , ионы от эндокринных желез к другим органам, переносит конечные продукты метаболизма к органам выделения, переносит питательные вещества и ферменты , кислород и углекислый газ.
Наиболее известный транспортный белок, осуществляющий транспорт веществ по организму - это гемоглобин . Он переносит кислород и диоксид углерода по кровеносной системе от лёгких к органам и тканям. У человека около 15 % углекислого газа транспортируется к лёгким с помощью гемоглобина. В скелетных и сердечной мышцах перенос кислорода выполняется белком, который называется миоглобин .
В плазме крови всегда находятся транспортные белки - сывороточные альбумины . Жирные кислоты , например, транспортируются альбуминами сыворотки крови. Кроме того, белки группы альбуминов, например, транстиретин, транспортируют гормоны щитовидной железы. Также важнейшей транспортной функцией альбуминов является перенос билирубина, желчных кислот, стероидных гормонов, лекарств (аспирин , пенициллины) и неорганических ионов.
Другие белки крови - глобулины переносят различные гормоны, липиды и витамины . Транспорт ионов меди в организме осуществляет глобулин - церулоплазмин , транспорт ионов железа - белок трансферрин , транспорт витамина B12 - транскобаламин.
См. также
Wikimedia Foundation . 2010 .
Смотреть что такое "Транспортная функция белков" в других словарях:
У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
Транспортные белки собирательное название большой группы белков, выполняющих функцию переноса различных лигандов как через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного… … Википедия
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия
Жидкость, циркулирующая в кровеносной системе и переносящая газы и другие растворенные вещества, необходимые для метаболизма либо образующиеся в результате обменных процессов. Кровь состоит из плазмы (прозрачной жидкости бледно желтого цвета) и… … Энциклопедия Кольера
Высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные… … Большая советская энциклопедия
МКБ 10 R77.2, Z36.1 МКБ 9 V28.1V28.1 Альфа фетопротеин (АФП) это гликопротеин с молекулярным весом 69 000 Да, состоящий из одной полипептидной цепи, включающей 600 аминокислот и содержащей около 4% углеводов . Образуется при развит … Википедия
Терминология 1: : dw Номер дня недели. «1» соответствует понедельнику Определения термина из разных документов: dw DUT Разность между московским и всемирным координированным временем, выраженная целым количеством часов Определения термина из… … Словарь-справочник терминов нормативно-технической документации
- (лат. membrana кожица, оболочка, перепонка), структуры, ограничивающие клетки (клеточные, или плазматические, мембраны) и внутриклеточные органоиды (мембраны митохондрий, хлоропластов, лизосом, эндоплазматич. ретикулума и др.). Содержат в своём… … Биологический энциклопедический словарь
Термин Биология был предложен выдающимся французким естествоиспытателем и эволюционистом Жаном Батистом Ламарком в 1802 году для обозначения науки о жизни как особым явлении природы. Сегодня биология представляет собой комплекс наук, изучающих… … Википедия
Большая часть кислорода в организме млекопитающих переносится кровью в виде химического соединения с гемоглобином. Свободно растворенного кислорода в крови всего 0.3%. Реакцию оксигенации, превращение дезоксигемоглобина в оксигемоглобин, протекающую в эритроцитах капилляров легких можно записать следующим образом:
Нв + 4О 2 ⇄ Нв(О 2) 4
Эта реакция протекает очень быстро – время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 миллисекунд. Гемоглобин обладает двумя удивительными свойствами, которые позволяют ему быть идеальным переносчиком кислорода. Первое – это способность присоединять кислород, а второе – отдавать его. Оказывается способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород зависит от напряжения кислорода в крови. Попробуем изобразить графически зависимость количества оксигенированного гемоглобина от напряжения кислорода в крови, и тогда нам удастся выяснить: в каких случаях гемоглобин присоединяет кислород, а в каких отдает. Гемоглобин и оксигемоглобин неодинаково поглощают световые лучи, поэтому их концентрацию можно определить спектрометрическими методами.
График, отражающий способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород называется «Кривая диссоциации оксигемоглобина». По оси абсцисс на этом графике отложено количество оксигемоглобина в процентах ко всему гемоглобину крови, по оси ординат – напряжение кислорода в крови в мм рт. ст.
Рисунок 9А. Кривая диссоциации оксигемоглобина в норме
Рассмотрим график в соответствии с этапами транспорта кислорода: самая высокая точка соответствует тому напряжению кислорода, которое наблюдается в крови легочных капилляров – 100 мм рт.ст. (столько же, сколько и в альвеолярном воздухе). Из графика видно, что при таком напряжении весь гемоглобин переходит в форму оксигемоглобина – насыщается кислородом полностью. Попробуем рассчитать, сколько кислорода связывает гемоглобин. Один моль гемоглобина может связать 4 моля О 2 , а 1грамм Нв связывает 1,39 мл О 2 в идеале, а на практике 1,34 мл . При концентрации гемоглобина в крови, например, 140 г/литр количество связанного кислорода составит 140 × 1,34 = 189,6 мл/литр крови. Количество кислорода, которое может связать гемоглобин при условии его полного насыщения, называется кислородной емкостью крови (КЕК). В нашем случае КЕК = 189,6 мл.
Обратим внимание на важную особенность гемоглобина – при снижении напряжения кислорода в крови до 60 мм рт.ст, насыщение практически не изменяется – почти весь гемоглобин присутствует в виде оксигемоглобина. Эта особенность позволяет связывать максимально возможное количество кислорода при снижении его содержания в окружающей среде (например, на высоте до 3000 метров).
Кривая диссоциации имеет s – образный характер, что связано с особенностями взаимодействия кислорода с гемоглобином. Молекула гемоглобина связывает поэтапно 4 молекулы кислорода. Связывание первой молекулы резко увеличивает связывающую способность, так же действуют и вторая, и третья молекулы. Этот эффект называется кооперативное действие кислорода
Артериальная кровь поступает в большой круг кровообращения и доставляется к тканям. Напряжение кислорода в тканях, как видно из таблицы 2, колеблется от 0 до 20 мм рт. ст., незначительное количество физически растворенного кислорода диффундирует в ткани, его напряжение в крови снижается. Снижение напряжения кислорода сопровождается диссоциацией оксигемоглобина и освобождением кислорода. Освободившийся из соединения кислород переходит в физически растворенную форму и может диффундировать в ткани по градиенту напряжения.. На венозном конце капилляра напряжение кислорода равно 40 мм.рт.ст, что соответствует примерно 73% насыщения гемоглобина. Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода обычному для тканей организма – 35 мм рт.ст и ниже.
Таким образом, кривая диссоциации гемоглобина отражает способность гемоглобина присоединять кислород, если напряжение кислорода в крови высоко, и отдавать его при снижении напряжения кислорода.
Переход кислорода в ткани осуществляется путем диффузии, и описывается законом Фика, следовательно зависит от градиента напряжений кислорода.
Можно узнать, сколько кислорода извлекается тканью. Для этого нужно определить количество кислорода в артериальной крови и в венозной крови, оттекающей от определенной области. В артериальной крови, как нам удалось вычислить (КЕК) содержится 180-200 мл. кислорода. Венозная кровь в состоянии покоя содержит около 120 мл. кислорода. Попробуем рассчитать коэффициент утилизации кислорода: 180 мл. - 120 мл. = 60 мл.- это количество извлеченного тканями кислорода, 60мл./180 ´ 100 = 33%. Следовательно, коэффициент утилизации кислорода равен 33% (в норме от 25 до 40%). Как видно из этих данных, не весь кислород утилизируется тканями. В норме в течение одной минуты к тканям доставляется около 1000 мл. кислорода. Если учесть коэффициент утилизации, становится ясно, что ткани извлекают от 250 до 400 мл. кислорода в минуту, остальной кислород возвращается к сердцу в составе венозной крови. При тяжелой мышечной работе коэффициент утилизации повышается до 50 – 60 %.
Однако количество кислорода, которое получают ткани, зависит не только от коэффициента утилизации. При изменении условий во внутренней среде и тех тканях, где осуществляется диффузия кислорода, свойства гемоглобина могут измениться. Изменение свойств гемоглобина отражается на графике и называется «сдвиг кривой». Отметим важную точку на кривой – точка полунасыщения гемоглобина кислородом наблюдается при напряжении кислорода 27 мм рт. ст., при таком напряжении 50 % гемоглобина находится в форме оксигемоглобина, 50% в виде дезоксигемоглобина, следовательно 50 % связанного кислорода – свободно (примерно 100мл/л). Если в ткани увеличивается концентрация углекислого газа, ионов водорода, температура, то кривая сдвигается вправо . В этом случае точка полунасыщения переместится к более высоким значениям напряжения кислорода - уже при напряжении 40 мм рт. ст. будет освобождено 50 % кислорода (рисунок 9Б). Интенсивно работающей ткани гемоглобин отдаст кислород легче. Изменение свойств гемоглобина обусловлены следующими причинами: закисление среды в результате увеличения концентрации углекислого газа действует двумя путями 1) увеличение концентрации ионов водорода способствует отдаче кислорода оксигемоглобином потому, что ионы водорода легче связываются с дезоксигемоглобином, 2) прямое связывание углекислого газа с белковой частью молекулы гемоглобина уменьшает ее сродство к кислороду; увеличение концентрации 2,3-дифосфоглицерата , который появляется в процессе анаэробного гликолиза и тоже встраивается в белковую часть молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду.
Сдвиг кривой влево наблюдается, например, у плода, когда в крови определяется большое количество фетального гемоглобина.
Рисунок 9 Б. Влияние изменения параметров внутренней среды
(у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного организма. Транспортные белки могут быть как интегрированными в мембрану, так и водорастворимыми белками, секретируемыми из клетки, находящимися в пери- или цитоплазматическом пространстве, в ядре или органеллах эукариот.
Основные группы транспортных белков:
- хелатирующие белки;
- белки-транспортёры.
Транспортная функция белков
Транспортная функция белков - участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.
Перенос веществ через клеточную мембрану
Пассивный транспорт обеспечивают также белки-каналы. Каналообразующие белки образуют в мембране водные поры, через которые (когда они открыты) могут проходить вещества. особые семейства каналообразующих белков (коннексины и паннексины) формируют щелевые контакты , через которые низкомолекулярные вещества могут транспортироваться из одной клетки в другую (через паннексины и в клетки из внешней среды).
Также для транспортировки веществ внутри клеток используются микротрубочки - структуры, состоящие из белков тубулинов . По их поверхности могут передвигаться митохондрии и мембранные пузырьки с грузом (везикулы). Этот транспорт осуществляют моторные белки. Они делятся на два типа: цитоплазматические динеины и кинезины. Эти две группы белков различаются тем, от какого конца микротрубочки они перемещают груз: динеины от + -конца к - -концу, а кинезины в обратном направлении.
Перенос веществ по организму
Транспорт веществ по организму в основном осуществляется кровью . Кровь переносит гормоны , пептиды , ионы от эндокринных желез к другим органам, переносит конечные продукты метаболизма к органам выделения, переносит питательные вещества и ферменты , кислород и углекислый газ.
Наиболее известный транспортный белок, осуществляющий транспорт веществ по организму - это гемоглобин . Он переносит кислород и диоксид углерода по кровеносной системе от лёгких к органам и тканям. У человека около 15 % углекислого газа транспортируется к лёгким с помощью гемоглобина. В скелетных и сердечной мышцах перенос кислорода выполняется белком, который называется
Лишь небольшая часть О 2 (около 2%), переносимого кровью, растворена в плазме. Основная его часть транспортируется в форме непрочного соединения с гемоглобином, который у позвоночных содержится в эритроцитах. В молекулы этого дыхательного пигмента входят видоспецифичный белок - глобин и одинаково построенная у всех животных простетическая группа - гем, содержащая двухвалентное железо (рис. 10.27).
Присоединение кислорода к гемоглобину (оксигенация гемоглобина) происходит без изменения валентности железа, т. е. без переноса электронов, характеризующего истинное окисление. Тем не менее гемоглобин, связанный с кислородом, принято называть окисленным (правильнее - оксигемоглобин), а отдавший кислород - восстановленным (правильнее - дезоксигемоглобин).
1 г гемоглобина может связать 1,36 мл газообразного О 2 (при нормальном атмосферном давлении). Учитывая, к примеру, что в крови человека содержится примерно 150 г/л гемоглобина, 100 мл крови могут переносить около 21 мл О 2 . Это так называемая кислородная емкость крови. Оксигенация гемоглобина (иначе говоря, процент, на который используется кислородная емкость крови) зависит от парциального давления 0 2 в среде, с которой контактирует кровь. Такая зависимость описывается кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 10.28). Сложная S -образная форма этой кривой объясняется кооперативным эффектом четырех полипептидных цепей гемоглобина, кислородсвязывающие свойства (сродство к О 2) которых различны.
Благодаря такой особенности венозная кровь, проходя легочные капилляры (альвеолярное Р O 2 приходится на верхнюю часть кривой), оксигенируется почти полностью, а артериальная кровь в капиллярах тканей (где Ро 2 соответствует крутой части кривой) эффективно отдает О 2 . Отдаче кислорода способствует
Кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается вправо при повышении температуры и при увеличении концентрации водородных ионов в среде которая, в свою очередь, зависит от Рсо 2 (эффект Вериго-Бора). Поэтому создаются условия для более полной отдачи кислорода оксигемоглобином в тканях особенно там, где выше интенсивность метаболизма, например в работающих мышцах. Однако и в венозной крови большая или меньшая часть (от 40 до 70%) гемоглобина остается в оксигенированной форме. Так, у человека каждые 100 мл крови отдают тканям 5-6 мл О 2 (так называемая артерио-венозная разница по кислороду) и, естественно, на ту же величину обогащаются кислородом в легких.
Сродство гемоглобина к кислороду измеряется величиной парциального давления кислорода, при которой гемоглобин насыщается на 50% (Р 50) у человека оно составляет в норме 26,5 мм рт. ст. для артериальной крови. Параметр Р 50 отражает способность дыхательного пигмента связывать кислород. Этот параметр выше для гемоглобина животных, обитающих в бедной кислородом среде, а также для так называемого фетального гемоглобина, который содержится в крови плода, получающего кислород из крови матери через плацентарный барьер.
